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作者：韩玉蓉;张宇琦;姜秀娥;
单位：中国科学院长春应用化学研究所,电分析化学国家重点实验室;中国科学技术大学应用化学与工程学院;南开大学化学学院,分析科学研究中心;
摘要：α-突触核蛋白（α-Synuclein, α-syn）纤维化是帕金森病的关键病理特征。尽管生物界面在α-syn聚集中起关键作用，但对其手性调控机制仍缺乏系统研究。本研究采用手性碳点（Carbon dots, CD）构建纳米尺度手性界面，利用表面增强红外吸收光谱和纳米红外光谱探究了α-syn在手性界面的构象转变机制。结果表明，α-syn主要通过静电作用吸附于手性界面，且界面的空间选择性进一步调控其构象。其中，D-CD界面的高亲和力稳定了α-syn的螺旋结构；而L-CD和DL-CD界面因较弱的亲和力暴露易折叠区域，促进β-sheet的形成，最终导致寡聚体和原纤维的形成。本研究揭示了手性界面对α-syn聚集的调控作用，为设计蛋白聚集抑制剂提供了理论支持。
关键词：α-突触核蛋白;;手性界面;;构象转换;;表面增强红外吸收光谱
基金资助：国家重点研发计划项目（No.2022YFE0113000）;; 国家自然科学基金项目（No.22025406）资助~~
