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作者：李璐瑶;曹丽艳;毛文权;张宇;张娟;郑海学;郭庆勇;王琦;
单位：新疆农业大学动物医学学院;中国农业科学院兰州兽医研究所;
摘要：为解析分泌型免疫球蛋白A(sIgA)中特有成分SC蛋白的结构和功能，通过PCR扩增猪SC基因的跨膜区，克隆到原核表达载体pET-28a（+）中，经测序验证后，诱导表达重组SC蛋白，用镍柱亲和层析纯化的重组SC蛋白免疫BALB/c小鼠，通过细胞融合技术筛选出能够稳定分泌抗SC蛋白的细胞株，采用免疫荧光试验和Western-blot验证单抗特异性。结果表明，成功获得分子质量约72 k Da的重组SC蛋白；筛选出2株效价高达1∶32 000的单抗细胞株（3F7A9和6F10E11）。结论：成功表达了SC蛋白，并制备出了抗SC蛋白的单克隆抗体，为研究SC蛋白的结构特性、功能作用以及构建高效、快速的sIgA抗体检测方法奠定了实验基础。
关键词：SC蛋白;;原核表达;;单克隆抗体;;sIgA
基金资助：四川省科技计划项目(2022YFN008);; 国家自然科学基金面上项目(32473022);; 中国农业科学院创新工程项目(ASTIP2022-34-IUA-07);中国农业科学院杰出青年英才项目;; 动物疫病防控全国重点实验室开放基金项目(SKLADCPKFKT202410)
