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作者：刘铭;庞立冬;刘时宇;黄镇;张微;杨鑫焱;满朝新;
单位：东北农业大学食品学院乳品科学教育部重点实验室;
摘要：β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)是乳清蛋白中主要过敏原，所引起的食物过敏反应对婴幼儿生命和健康造成严重危害。文章运用酶联免疫吸附测定法，研究不同蛋白酶水解预处理对淀粉样原纤维改性β-Lg致敏性的影响，利用多光谱学等技术研究不同蛋白酶水解预处理对淀粉样原纤维改性β-Lg构象和功能属性变化规律。结果表明，不同酶水解预处理后淀粉样原纤维改性会使二级结构中β-折叠相对含量增加，改变表面疏水性以及荧光强度。不同酶水解后使淀粉样原纤维改性的蛋白致敏表位被破坏或暴露，导致其致敏性升高或降低。菠萝蛋白酶水解后再进行淀粉样原纤维改性的β-Lg可改善发泡性和发泡稳定性。不同酶水解后淀粉样原纤维改性的β-Lg乳化性降低、乳化稳定性提高、还原能力降低，而仅淀粉样原纤维改性β-Lg还原能力升高。研究有助于推动生产低致敏高品质蛋白原料。
关键词：β-乳球蛋白;;致敏性;;淀粉样原纤维;;酶水解;;功能属性
基金资助：黑龙江省自然科学基金项目(GA22C009)
