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作者：李纯;王俊茜;赵刚;
单位：渤海大学化学与材料工程学院;
摘要：为了了解谷氨酸（Glu）对食品添加剂亮蓝（BB）与载体蛋白之间结合机制的影响，本文从结合作用力、结合距离、结合位点，以及蛋白质构象变化等方面研究了Glu存在时BB与牛血清白蛋白（BSA）之间的相互作用机制。实验结果表明，BB通过静态猝灭的方式猝灭BSA的内源荧光，但在Glu存在下，BB对BSA的荧光猝灭常数由（8.31±0.52）×10~4 L·mol~(-1)减小至（5.43±0.04）×10~4 L·mol~(-1)，结合常数由（1.35±0.04）×10~5 L·mol~(-1)减小至（3.81±0.20）×10~4 L·mol~(-1)(313 K)，即Glu削弱了BB与BSA的结合。此外，Glu还会缩短BB与BSA之间的结合距离（由3.49±0.02 nm变为3.45±0.04 nm），减小BB对BSA二级结构的改变（α-螺旋含量由36.09%±0.01%变为42.14%±0.01%([BSA-Glu]-BB为1:20:1)），即Glu在一定程度上阻止了BB对BSA构象的干扰。
关键词：亮蓝;;牛血清白蛋白;;谷氨酸;;作用机制
基金资助：渤海大学博士启动项目（0522bs028-02/05013）
