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作者：钟碧疆;沈建东;傅丽君;
单位：莆田学院科研处;莆田学院环境与生物工程学院;
摘要：以刺参为研究对象，分离纯化、鉴定刺参胶原蛋白，制备兔多克隆抗体，并用于检测。结果表明，通过解离、碱溶、酸溶、胃蛋白酶酶解等步骤处理获得的高纯化刺参胶原蛋白，由分子质量约130 ku的α_1链、250 ku的β链及分子质量更高的γ链组成。傅里叶红外光谱和圆二色谱分析显示纯化的蛋白具有典型的胶原蛋白三股螺旋结构，紫外特征吸收峰为227 nm，变性温度为26.5℃。将刺参胶原蛋白免疫新西兰大白兔，利用Protein A琼脂凝胶亲和层析柱纯化抗体，经免疫斑点印迹法(Dot-blot)和蛋白免疫印迹法(Western-Blot)分析，制备的抗刺参胶原蛋白兔多克隆抗体特应性效价良好、特异性强。
关键词：刺参;;胶原蛋白;;纯化;;抗体
基金资助：福建省促进海洋与渔业产业高质量发展专项资金项目(FJHYF-L-2023-26);; 福建省自然科学基金项目(2023J011005);; 莆田学院科研项目(2023040)
