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作者：程磊;王正祥;
单位：天津科技大学生物工程学院;天津市工业微生物重点实验室;
摘要：该文对一种黑曲霉来源的蛋白酶CpyC进行了生化特征解析。该酶在结构与组成上具有丝氨酸蛋白水解酶SB家族特征性催化活性中心，由Asp188、His226和Ser381氨基酸残基组成，序列特征接近丝氨酸蛋白水解酶SB家族S08类，但与现有家族成员分类特征并不完全相同。重组CpyC的最适作用温度和pH值分别为50℃和8.0,Ca~(2+)和Co~(2+)对其分别具有最强的激活作用和抑制作用，丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂苯甲基磺酰氟对其具有较强抑制作用，可见，黑曲霉蛋白酶CpyC是一种碱性丝氨酸蛋白酶。CpyC水解大豆分离蛋白结果显示，该酶具有水解蛋白质为多肽和寡肽的活性特征，在蛋白质生物加工中可能具有潜在应用价值。
关键词：碱性丝氨酸蛋白酶;;黑曲霉;;克隆与表达;;生化特征;;蛋白质水解
基金资助：天津市杰出人才计划项目(JC20200309);; 国家重点研发计划政府间国际科技创新合作重点专项项目(2018YFE0100400)
