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作者：李璇;谢莎;卢海立;冯耀文;唐利军;孙栋;郝刚;
单位：四川职业技术学院食品与生物技术学院;西南民族大学药学与食品学院;
摘要：该研究以牦牛骨胶原蛋白为原料制备具有酪氨酸酶抑制活性的胶原蛋白肽(yak bone collagen peptide, YBCP),以酪氨酸酶抑制率(tyrosinase inhibition rate, TIA)为主要指标，通过超滤、DA201大孔吸附树脂、Sephadex-G50、G15凝胶色谱分离纯化胶原蛋白多肽并对其构效关系进行分析。结果表明超滤得到的组分中<3 kDa的组分(F3)拥有相对更好的TIA,使用DA201大孔吸附树脂对F3组分进行分离纯化得到组分峰1,该组分抑制率仅比分离纯化前高2.50%。将F3经Sephadex G-50串联G-15分离纯化后得到较高活性成分YBCP-2-2,在10 mg/mL浓度TIA可达49.07%。氨基酸组成分析显示，该肽抗氧化性氨基酸含量较高，占蛋白总量63.45%,TI活性氨基酸含量相比YBCP显著增加至44.40%,这些氨基酸的存在有利于胶原蛋白肽的TIA。YBCP-2-2中分子质量<500 Da(2～4肽)的部分占75.54%,胶原蛋白肽的TIA与多肽的分子质量分布密切相关。
关键词：胶原蛋白肽;;分离纯化;;酪氨酸酶抑制;;葡聚糖凝胶
基金资助：中央高校基本科研业务费专项项目(2023NYXXS070)
