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作者：张太;刘伊索;曹佳媛;陈志伟;易华西;
单位：中国海洋大学食品科学与工程学院;中原食品实验室;山东理工大学食品与营养科学研究院;
摘要：超高温瞬时灭菌(ultra-high temperature, UHT)乳是目前液态奶的主要产品，具有保质期长等优点。但是UHT处理会促使牛乳酪蛋白与乳清蛋白结合，导致UHT乳在贮藏中产生老化凝胶，目前尚不清楚酪蛋白与乳清蛋白的结合机制。该研究以不同加热温度和时间制备的UHT乳为研究对象，通过实际实验和计算机模拟，探究了UHT条件下酪蛋白与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin, β-Lg)的相互作用及老化凝胶的形成机理。扫描电镜结果表明，UHT乳老化凝胶呈现粗糙多孔的形貌。SDS-PAGE结果表明，老化凝胶主要含有牛乳酪蛋白和β-Lg。HPLC和透射电子显微镜进一步证实了酪蛋白和β-Lg发生了结合。微量热泳动结果发现，β-Lg与酪蛋白单体通过非共价作用自发结合。通过对酪蛋白单体建模与β-Lg进行分子对接，分子动力学模拟发现，酪蛋白与β-Lg的相互作用主要受静电力和范德华力驱动，其中氢键和疏水相互作用对稳定复合体具有关键作用。该研究为优化UHT乳热加工工艺和延长产品货架期提供了理论依据。
关键词：超高温处理;;酪蛋白;;β-乳球蛋白;;老化凝胶
基金资助：山东省重点研发计划项目(2023CXGC010711);; 国家重点研发计划课题(2024YFD1301305)
