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作者：张会敏;刘国宸;任李宁;宁宁;琚萌萌;孙爱东;
单位：北京林业大学生物科学与技术学院;
摘要：蛋白质以可逆或不可逆的方式与多酚相互作用，从而影响食品的感官、质地和营养特性。为探究以矢车菊素-3-O-葡萄糖苷(centaurin-3-O-glucoside, C3G)为代表的花色苷类多酚与牛血清白蛋白(bovine serum albumin, BSA)的非共价作用方式及其对蛋白特性的影响，该研究采用多光谱技术和分子对接手段探究二者的相互作用，并探讨了C3G对BSA蛋白质特性的影响。傅里叶红外光谱显示，C3G与BSA结合后，酰胺I带和A带发生红移且峰强度减弱。圆二色光谱结果表明，C3G使BSA蛋白结构变得松散，BSA二级结构发生改变，α-螺旋含量由31.8%下降到31.1%,β-折叠含量由18.1%增加到18.5%。荧光光谱证实了C3G对BSA的猝灭是形成基态络合物引起的静态猝灭。热力学和分子对接结果显示，BSA和C3G之间的作用力以静电引力和氢键作用为主，C3G可进入BSA内腔结构。对BSA物理特性研究发现，C3G的加入可使BSA结构域扩展，粒径从244.75 nm增加至644.70 nm。同时C3G显著增强了BSA的溶解性、持水性和持油性，并改善了其泡沫性能和乳化性能。该研究为了解C3G对BSA构象和蛋白特性的影响提供了重要的实验和理论基础，为蛋白花色苷复合物的应用提供了理论依据和参考。
关键词：矢车菊素-3-O-葡萄糖苷;;牛血清白蛋白;;非共价键;;持水性;;持油性;;乳化性;;起泡性
基金资助：国家自然科学基金项目(32172222,32372370);; 国家重点研发计划项目(2023YFD2201804)
