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食品与发酵工业2026年第02期:源于鲍曼不动杆菌脱乙酰酶的异源表达及酶学性质研究

来源:期刊VIP网 时间:


作者:徐丁洋;Josef VOGLMEIR;刘丽;

单位:南京农业大学食品科技学院;

摘要:氨基葡萄糖(glucosamine, GlcN)作为一种重要的功能物质和营养物质,在食品工业和医药领域具有广泛的应用前景。然而在工业生产GlcN过程中,酸水解法的普遍应用造成了严重的环境污染。为此,探索一种催化性能优异且符合绿色化学理念的催化脱乙酰反应方法成为亟待解决的关键问题。该研究成功克隆出一种源于鲍曼不动杆菌的N-乙酰氨基葡萄糖(N-acetylglucosamine, GlcNAc)脱乙酰酶(AcbaCBDA),并通过生物工程技术实现了该酶在大肠杆菌中的异源表达。结果表明,重组蛋白AcbaCBDA表现出显著的GlcNAc脱乙酰活性,其比酶活性达到17.82 U/mg,最适pH值为7.5,最适温度为25℃,Ni~(2+)能显著提高酶活性,Cu~(2+)能有效抑制酶活性,在4℃下酶活性能稳定维持12 h。定点突变分析确定,Asp54和His160是调控AcbaCBDA催化活性的关键氨基酸位点。重组AcbaCBDA显示出良好的催化活性和酶学性质,为开发高效、环保的酶促生产氨基葡萄糖工艺提供了理论参考和技术支持。

关键词:氨基葡萄糖;;N-乙酰氨基葡萄糖;;脱乙酰酶;;酶学性质

基金资助:国家自然科学基金项目(31871754)